¿Cuál es la diferencia entre PFK-1 y PFK-2?

Que diferencia principal entre PFK-1 y PFK-2 es que PFK-1 cataliza la conversión de fructosa-6-fosfato y ATP en fructosa-1,6-bisfosfato y ADP, mientras que PFK-2 cataliza la síntesis de fructosa-2,6-bisfosfato a partir de fructosa-6- catalizada. Fosfato.

La fosfofructoquinasa-1 (PFK-1) y la fosfofructoquinasa-2 (PFK-2) son dos enzimas. PFK-1 es una enzima glicolítica que cataliza la reacción de fructosa-6-fosfato y la convierte en fructosa-1,6-bisfosfato. Es el paso limitante de la velocidad de la glucólisis. Cuando los niveles de glucosa son altos y es necesario regular la glucólisis, la PFK-2 cataliza la síntesis de fructosa-2,6-bifosfato a partir de fructosa-6-fosfato. La fructosa-2,6-bisfosfato es un potente activador alostérico de PFK-1 para mejorar la descomposición de la glucosa. PFK-2 no es una enzima glicolítica. Pero tanto PFK-1 como PFK-2 actúan sobre el mismo sustrato.

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CONTENIDO

1. Descripción general y diferencia clave
2. ¿Qué es PFK-1?
3. ¿Qué es PFK-2?
4. Similitudes - PFK-1 y PFK-2
5. PFK-1 frente a PFK-2 en forma tabular
6. Resumen: PFK-1 frente a PFK-2

¿Qué es PFK-1?

PFK-1 es la primera enzima implicada en la glucólisis. De hecho, es la enzima limitante de la velocidad de la glucólisis. Cataliza la conversión de fructosa-6-fosfato en fructosa-1,6-bisfosfato. PFK-1 utiliza ATP para esta reacción. Por lo tanto, PFK-1 se ve afectado por la concentración de ATP. La inhibición de PFK-1 por ATP es parte del circuito de retroalimentación negativa que regula el flujo glucolítico en un estado aeróbico. Además del ATP, la actividad de la PFK-1 está regulada por otras moléculas, como la fructosa-2,6-bisfosfato, el AMP y el citrato.

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Figura 01: PFK-1

La fructosa-2,6-bisfosfato es un potente activador alostérico de PFK-1. En condiciones fisiológicas, la PFK-1 permanece inactiva. Cuando interactúa con la fructosa-2,6-bifosfato, se activa y estimula la vía glucolítica para aumentar la descomposición de la glucosa. El flujo hacia la glucólisis aumenta considerablemente con la fructosa-2,6-bisfosfato debido a su capacidad para activar alostéricamente la PFK-1. De manera similar, AMP también actúa como un efector alostérico para activar PFK-1. Por el contrario, el citrato actúa como un inhibidor alostérico de PFK1. El magnesio actúa como cofactor de PFK-1.

¿Qué es PFK-2?

La fructosa-2,6-bisfosfato es un metabolito que regula la glucólisis y la gluconeogénesis. La PFK-2 o fosfofructoquinasa-2 es la enzima que cataliza la síntesis de fructosa-2,6-bifosfato a partir de fructosa-6-fosfato. Similar a PFK-1, PFK-2 actúa sobre el mismo sustrato. Sin embargo, a diferencia de PFK-1, la actividad de PFK-2 no se ve afectada por la concentración de ATP. El fosfoenolpiruvato y el citrato pueden inhibir esta enzima, mientras que el ortofosfato inorgánico puede estimular la acción de la PFK-2.

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Figura 02: PFK-2

Estructuralmente, PFK-2 existe con fructosa-2,6-bisfosfatasa como enzima bifuncional, abreviada como PFK-2/FBPase-2. PFK-2 fosforila fructosa-6-fosfato utilizando ATP. Por otro lado, la FBPasa-2 desfosforila la fructosa-2,6-bifosfato para producir fructosa-6-fosfato y Pi. Por lo tanto, PFK-2 tiene actividades tanto de quinasa como de fosfatasa. Cuando los niveles de glucosa son altos, la insulina aumenta la actividad quinasa de la enzima PFK-2 para impulsar una mayor síntesis de fructosa-2,6-bifosfato. Estimula la glucólisis debido a la activación de PFK-1 por la fructosa-2,6-bisfosfato. Por el contrario, cuando se expresa la actividad de fosfatasa de PFK-2, descompone la fructosa-2,6-bifosfato en fructosa-6-fosfato, lo que estimula la gluconeogénesis e inhibe la glucólisis.

¿Cuáles son las similitudes entre PFK1 y PFK-2?

• PFK-1 y PFK-2 son dos enzimas.
• El sustrato de las enzimas PFK-1 y PFK-2 es el mismo: fructosa-6-fosfato.
• Ambas enzimas son importantes en la regulación de la glucólisis.
• Las reacciones catalizadas por ambas enzimas producen ADP a partir de ATP.
• El citrato puede inhibir ambas enzimas.

¿Cuál es la diferencia entre PFK-1 y PFK-2?

PFK-1 cataliza la conversión de fructosa-6-fosfato en fructosa-1,6-bisfosfato. Por el contrario, PFK-2 cataliza la conversión de fructosa-6-fosfato en fructosa-2,6-bisfosfato. Entonces, esta es la diferencia clave entre PFK1 y PFK-2. A diferencia de PFK-1, PFK-2 tiene actividad quinasa y fosfatasa; por lo tanto, es una enzima bifuncional. Además, la fructosa 2,6-bisfosfato es un potente activador alostérico de PFK-1, mientras que la PFK-2 cataliza la síntesis de fructosa 2,6-bisfosfato. Esta es otra diferencia entre PFK-1 y PFK-2. Lo que es más importante, la actividad de PFK-1 se ve afectada por ATP, mientras que la actividad de PFK-2 no se ve afectada por la concentración de ATP.

La siguiente infografía enumera las diferencias entre PFK-1 y PFK-2 en forma tabular para una comparación directa.

Resumen: PFK-1 frente a PFK-2

PFK-1 cataliza la conversión de fructosa-6-fosfato y ATP a fructosa-1,6-bisfosfato y ADP. PFK-2 cataliza la síntesis de fructosa-2,6-fosfato a partir de fructosa-6-fosfato. La actividad de PFK-1 se ve afectada por la concentración de ATP. Por el contrario, PFK-2 no se ve afectado por la concentración de ATP. Lo que es más importante, PFK-2 tiene actividades tanto de quinasa como de fosfatasa; por lo tanto, es una enzima bifuncional. PFK-1 no es una enzima bifuncional. Además, la PFK-1 es una enzima limitante de la velocidad de la glucólisis, mientras que la PFK-2 no se considera una enzima glucolítica. Entonces, este es el resumen de la diferencia entre PFK-1 y PFK-2.

Relación:

1. Ros, Susana y Almut Schulze. "Equilibrio del flujo glucolítico: el papel de la 6-FOSFOFRUCTO-2-QUINASA/FRUCTOSA 2,6-bisfosfatasas en el metabolismo del cáncer". Cáncer y metabolismo, BioMed Central, 4 de febrero de 2013.
2. "Fosfofructoquinasa 2". Wikipedia, Fundación Wikimedia, 5 de julio de 2021.

Imagen de cortesía:

1. “Phosphofructokinase 6PFK wpmp” por Zephyris en Wikipedia en inglés – Transferido de en.wikipedia a Commons por PatríciaR. (CC BY-SA 3.0) a través de Commons Wikimedia
2. "5htk" De los autores del depósito: Crochet, RB; Autor de visualización: Usuario: Astroyan - (CC BY-SA 4.0) a través de Commons Wikimedia