¿Cuál es la diferencia entre Km y Vmax?

19 de abril de 2022 Escrito por Madu

Que Diferencia clave entre Km y Vmax es que Km mide la facilidad con la que el sustrato puede saturar una enzima, mientras que Vmax es la velocidad máxima a la que se cataliza una enzima cuando la enzima está saturada por el sustrato.

Km puede describirse como la concertación del sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima. Por otro lado, Vmax se puede describir como la velocidad de reacción en el estado en que la enzima está completamente saturada por el sustrato.

CONTENIDO

1. Descripción general y diferencia clave
2. Que es km
3. ¿Qué es Vmax?
4. Km vs. Vmax en forma tabular
5. Resumen - Km vs Vmax

¿Qué es km?

Km puede describirse como la concertación de un sustrato a la mitad de la velocidad máxima. En otras palabras, es la concentración de sustrato la que permite que la enzima alcance la mitad de la Vmax. Por tanto, una enzima con una Km elevada muestra una baja afinidad por su sustrato. También requiere una mayor concentración de sustrato para alcanzar la Vmax.

El término Km en la actividad enzimática se analiza en la cinética de Michaelis-Menten. Es un modelo común de cinética enzimática. Este modelo lleva el nombre de la bioquímica alemana Leonor Michaelis y la doctora canadiense Maud Menten. Este modelo se expresa como una ecuación.

v = re[P]/dt = Vmáx([S]/km+[S])

En la ecuación anterior, Vmax es la tasa máxima alcanzada por el sistema que ocurre en la concentración de sustrato saturado para una concentración de enzima dada. Km es la constante de Michaelis. Si es numéricamente igual a la concentración de sustrato, entonces la velocidad de reacción es la mitad del valor de Vmax.

Además, a menudo se asume que las reacciones bioquímicas que involucran un solo sustrato exhiben la cinética de Michaelis-Menten sin considerar las suposiciones subyacentes de este modelo.

¿Qué es Vmax?

Vmax se puede describir como la velocidad de reacción en el estado en el que la enzima está completamente saturada con el sustrato. Este estado indica que todos los sitios de unión se vuelven a ocupar constantemente. En otras palabras, Vmax es la velocidad de reacción máxima o velocidad de una reacción que es catalizada enzimáticamente cuando la enzima está saturada con su sustrato.

Es importante determinar Km y Vmax para una determinada actividad enzimática, ya que conocer estos valores nos permite predecir el destino metabólico del sustrato y la cantidad relativa de sustrato que atravesará cada vía en diferentes condiciones. Un valor más bajo de Vmax indica que la enzima está trabajando en condiciones subóptimas.

¿Cuál es la diferencia entre Km y Vmax?

Los términos Km y Vmax son importantes en la cinética enzimática. La diferencia clave entre Km y Vmax es que Km mide la facilidad con la que el sustrato puede saturar la enzima, mientras que Vmax es la velocidad máxima a la que se cataliza una enzima cuando el sustrato la satura.

La siguiente tabla resume la diferencia entre Km y Vmax.

Resumen - Km vs Vmax

Km es la concertación del sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima. Vmax es la velocidad de reacción en el estado en el que la enzima está completamente saturada con el sustrato. La diferencia clave entre Km y Vmax es que Km mide la facilidad con la que el sustrato puede saturar la enzima, mientras que Vmax es la velocidad máxima a la que se cataliza una enzima cuando el sustrato la satura.

Relación:

1. “¿Qué son los ensayos cinéticos enzimáticos? una visión general". Sugerencia Biosistemas20 de enero de 2022.

Imagen de cortesía:

1. "Michaelis Menten Curve 2" por Thomas Shafee - Trabajo propio (CC BY 4.0) a través de Commons Wikimedia
2. "Curva cinética de enzimas" por ImranKhan1992 - Trabajo propio (CC0) a través de Commons Wikimedia