¿Cuál es la diferencia entre IgG IgM IgA IgE e IgD?

Que diferencia principal entre IgG IgM IgA IgE e IgD es el tipo de cadena pesada en cada anticuerpo. Mientras que IgG tiene una cadena pesada de tipo γ, IgM tiene una cadena pesada de tipo μ. Por el contrario, la IgA tiene una cadena pesada de tipo α, la IgE tiene una cadena pesada de tipo ε y la IgD tiene una cadena pesada de tipo δ.

La producción de anticuerpos se produce en respuesta a un antígeno como parte de la activación de mecanismos inmunitarios adaptativos en animales de nivel superior. La interacción anticuerpo-antígeno activa reacciones como la aglutinación, la neutralización, la opsonización, la activación del complemento y la activación de las células B involucradas en facilitar un mecanismo de respuesta inmune contra un organismo extraño. Los anticuerpos difieren en sus aspectos estructurales y funcionales.

CONTENIDO

1. Descripción general y diferencia clave
2. ¿Qué es la IgG?
3. ¿Qué es la IgM?
4. ¿Qué es la IgA?
5. ¿Qué es la IgE?
6. ¿Qué es la IgD?
7. Similitudes - IgG IgM IgA IgE e IgD
8. IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD en forma tabular
9. Resumen - IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD

Índice temático
  1. CONTENIDO
  • ¿Qué es IgG?
  • ¿Qué es IgM?
  • ¿Qué es IgA?
  • ¿Qué es IgE?
  • ¿Qué es IgD?
  • ¿Cuáles son las similitudes entre IgG IgM IgA IgE e IgD?
  • ¿Cuál es la diferencia entre IgG IgM IgA IgE e IgD?
  • Resumen: IgG frente a IgM frente a IgA frente a IgE frente a IgD
  • ¿Qué es IgG?

    La inmunoglobulina G o IgG es la clase más común de inmunoglobulinas, presente en grandes cantidades en los fluidos tisulares y la sangre. Tiene una concentración sérica de más del 75%. El peso molecular de IgG es 150 000 D. IgG es un monómero y las cadenas pesadas de IgG son de tipo γ.

    IgG IgM IgA IgE e IgD: comparación lado a lado

    Figura 01: estructuras 2D y 3D de IgG

    Hay dos sitios de unión al antígeno. Las subclases de IgG incluyen IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. La IgG es el único tipo de inmunoglobulina que puede atravesar la placenta. La IgG ha estado implicada en la inducción de la protección inmunitaria desde la infancia, ya que la IgG también se transmite de madre a hijo durante la lactancia. La función clave de IgG es participar en la opsonización y neutralización de las respuestas inmunitarias. También participa en la activación de respuestas secundarias durante las respuestas inmunitarias.

    ¿Qué es IgM?

    La inmunoglobulina M o IgM tiene una estructura de pentámero única que la convierte en el tipo de anticuerpo más grande. Con un peso molecular de aproximadamente 900.000 D, representa casi el 10% del total de anticuerpos séricos. La estructura de pentámero única permite 10 sitios de unión a antígeno. Las cadenas pesadas de IgM son del tipo μ. También tiene un enlace disulfuro distintivo que conecta cada monómero.

    IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD en forma tabular

    Figura 02: Activación de IgM en infecciones bacterianas

    La función principal de la IgM es activar la respuesta inmune primaria. También es un buen activador del sistema del complemento y participa en la aglutinación. Por lo tanto, IgM juega un papel importante en las infecciones bacterianas.

    ¿Qué es IgA?

    La inmunoglobulina A o IgA es un anticuerpo dimérico que contiene un elemento especial llamado elemento secretor. Debido a su disposición estructural, el peso molecular es mayor que el de las clases de anticuerpos que tienen estructuras monoméricas. Es 385.000,00 D. Tiene 4 sitios de unión a antígeno con cadenas pesadas compuestas de tipo α. Tiene dos subclases: IgA1 e IgA2.

    Comparar IgG IgM IgA IgE e IgD

    Figura 03: estructura 3D de IgA

    Debido a su capacidad de actuar como elemento secretor, este tipo de anticuerpo se encuentra principalmente en secreciones corporales como lágrimas, saliva, secreciones respiratorias e intestinales y secreciones mucosas. Además, también está presente en el calostro. Alrededor del 15% del total de anticuerpos séricos son responsables de la clase de anticuerpos IgA. IgA no participa en la activación del sistema del complemento; Sin embargo, su función principal es expresarse en los tejidos y prevenir la colonización de organismos extraños como las bacterias.

    ¿Qué es IgE?

    La inmunoglobulina E o IgE es el tipo de inmunoglobulina menos abundante en el suero. Representa menos del 0,01% de las inmunoglobulinas séricas totales. Su estructura es monomérica y la cadena pesada es del tipo ε. Además, su peso molecular ronda los 200.000 D. La IgE tiene dos sitios de unión al antígeno similares a los de la IgG.

    IgG IgM IgA IgE frente a IgD

    Figura 04: Varias confirmaciones de IgE

    La función principal de la IgE es activar las reacciones alérgicas en respuesta a condiciones como el asma y la fiebre del heno. En un aspecto más amplio, la activación de IgE se observa durante las reacciones de hipersensibilidad de tipo I. En respuesta a la interacción anticuerpo-antígeno, se promueve la secreción de histaminas. No tiene la capacidad de activar el sistema del complemento. También juega un papel en la lucha contra las infecciones parasitarias.

    ¿Qué es IgD?

    La inmunoglobulina D o IgD también es una inmunoglobulina monomérica que tiene solo 2 sitios de unión al antígeno. Tiene el peso molecular más bajo, aproximadamente 185 000 D. La IgD representa aproximadamente <0,5 % de la concentración sérica total de anticuerpos. La cadena pesada consiste en el tipo δ. El papel de las IgD no es muy específico, pero están principalmente involucradas en la activación de las células B durante la respuesta inmune adaptativa. No activan el sistema del complemento. No pueden atravesar la placenta.

    ¿Cuáles son las similitudes entre IgG IgM IgA IgE e IgD?

    • Todos consisten en cadenas pesadas y cadenas ligeras.
    • Son glicoproteínas.
    • Además, todos los tipos de anticuerpos podrían facilitar la unión antígeno-anticuerpo.
    • Además, la unión antígeno-anticuerpo se ve facilitada por la presencia de sitios de unión al antígeno en todos los anticuerpos.
    • Están presentes en el suero.
    • Todos están implicados en la activación de las respuestas inmunitarias adaptativas.
    • Todos los anticuerpos podrían detectarse mediante técnicas inmunológicas como el ensayo de radioinmunoensayo (RIA) o el ensayo de inmunoabsorción ligado a enzimas (ELISA).
    • Desempeñan un papel importante en el diagnóstico y la patología.

    ¿Cuál es la diferencia entre IgG IgM IgA IgE e IgD?

    La principal diferencia entre IgG IgM IgA IgE e IgD es el tipo de cadena pesada que posee cada tipo de anticuerpo. IgG tiene una cadena pesada de tipo γ; IgM es una cadena pesada de tipo µ; IgA tiene una cadena pesada de tipo α; IgE tiene una cadena pesada de tipo ε e IgD tiene una cadena pesada de tipo δ. Además, sus arreglos estructurales también varían, dando como resultado diferentes pesos moleculares para cada tipo de anticuerpo. Además, la forma en que actúa cada anticuerpo también varía. Mientras que IgG e IgM pueden activar el sistema del complemento, los otros tipos de anticuerpos no pueden. Además, solo la IgG puede atravesar la placenta.

    La siguiente infografía muestra las diferencias entre IgG, IgM, IgA, IgE e IgD en forma tabular para una comparación directa.

    Resumen: IgG frente a IgM frente a IgA frente a IgE frente a IgD

    Los anticuerpos se derivan de las células B y juegan un papel importante en la inmunidad adaptativa. Hay cinco clases principales de anticuerpos, que se distinguen principalmente por el tipo de cadena pesada que poseen. IgG IgM IgA IgE e IgD tienen tipos de cadenas pesadas γ, μ, α, ε y δ, respectivamente. Además, también difieren en sus estructuras, ya que IgG, IgE e IgD alcanzan estructuras monoméricas, IgM alcanza una estructura pentamérica e IgA alcanza una estructura dimérica. La forma en que activan las respuestas inmunitarias también difiere entre las diferentes clases de anticuerpos. IgG e IgM pueden activar el sistema del complemento, pero los otros tipos no pueden. Entonces, este es el resumen de la diferencia entre IgG, IgM, IgA, IgE e IgD.

    Relación:

    1. Schroeder, Harry W. y Lisa Cavacini. "Estructura y función de las inmunoglobulinas". The Journal of Allergy and Clinical Immunology, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU., febrero de 2010.
    2. Vaillant, Ángel A. Justicia. "Inmunoglobulina". Perlas de estadísticas. Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU., 12 de octubre de 2021.

    Imagen de cortesía:

    1. "2220 estructura de cuatro cadenas de una estructura de anticuerpo genérico IgG2" de OpenStax College - Anatomy & Physiology, sitio web de Connexions. 19 de junio de 2013. (CC BY 3.0) a través de Commons Wikimedia
    2. "Anticuerpos de inmunoglobulina (IgM) que se unen a epítopos de antígeno adyacentes en la superficie de las células bacterianas" Por SA1590 - Trabajo propio (CC BY-SA 4.0) a través de Commons Wikimedia
    3. "Estructura 3D de la IgA2 secretora" por McortNGHH - Trabajo propio (CC BY-SA 4.0) a través de Commons Wikimedia
    4. "Modo de funcionamiento del receptor Fc con una inmunoglobulina E" Por Ben Mkaddem Sanae, Benhamou Marc, Monteiro Renato C. Comprender la participación de los receptores Fc en enfermedades inflamatorias: de los mecanismos a las nuevas herramientas terapéuticas. Frontiers in Immunology 10, 2019, página 811 (CC BY-SA 4.0) a través de Commons Wikimedia

    Analista de Laboratorio

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