¿Cuál es la diferencia entre las enzimas alostéricas y no alostéricas?

Que diferencia principal entre enzimas alostéricas y no alostéricas es que las enzimas alostéricas tienen otros sitios alostéricos para unir moléculas reguladoras además de sus sitios activos, mientras que las enzimas no alostéricas tienen solo un sitio activo para unirse al sustrato.

Existen diferentes tipos de regulación enzimática. La regulación alostérica es una de esas formas de regulación enzimática. La regulación alostérica es facilitada por enzimas llamadas enzimas alostéricas. Las moléculas reguladoras se unen a los sitios alostéricos que posee la enzima y regulan la actividad enzimática. Por lo tanto, las enzimas alostéricas también se conocen como enzimas reguladoras. La característica especial de las enzimas alostéricas es que tienen otros sitios además del centro activo principal.

CONTENIDO

1. Descripción general y diferencia clave
2. ¿Qué son las enzimas alostéricas?
3. ¿Qué son las enzimas no alostéricas?
4. Similitudes: enzimas alostéricas y no alostéricas
5. Enzimas alostéricas frente a no alostéricas en forma tabular
6. Resumen: enzimas alostéricas frente a no alostéricas

Índice temático
  1. CONTENIDO
  • ¿Qué son las enzimas alostéricas?
  • ¿Qué son las enzimas no alostéricas?
  • ¿Cuáles son las similitudes entre las enzimas alostéricas y no alostéricas?
  • ¿Cuál es la diferencia entre las enzimas alostéricas y no alostéricas?
  • Resumen: enzimas alostéricas y no alostéricas
  • ¿Qué son las enzimas alostéricas?

    Las enzimas alostéricas son un tipo de enzima que posee sitios alostéricos para unir moléculas reguladoras. Estos sitios se encuentran en las diferentes subunidades proteicas de la enzima. Una molécula reguladora puede ser un inhibidor o un activador. Cuando un inhibidor se une a la enzima, la actividad de la enzima disminuye. Cuando un activador se une a la enzima, aumenta la función enzimática. Este tipo de regulación de la actividad enzimática se conoce como regulación alostérica. Una enzima alostérica es específica para su sustrato y moléculas reguladoras (moduladores). La interacción de la molécula reguladora/moduladora con la enzima es reversible y no covalente. Una reacción catalizada por una enzima alostérica muestra una curva sigmoidea.

    Enzimas alostéricas frente a no alostéricas en forma tabular

    Figura 01: inhibición alostérica

    La regulación alostérica tiene lugar como un mecanismo de retroalimentación. En la inhibición por retroalimentación negativa, la molécula reguladora es un inhibidor e inhibe la respuesta. En un mecanismo de retroalimentación positiva, una molécula efectora o activadora que se une al sitio alostérico aumenta la velocidad de la reacción. La unión del modulador alostérico a una enzima alostérica cambia la conformación de la proteína y, por lo tanto, afecta su función. La piruvato quinasa, la ribonucleótido reductasa, la aspartato transcarbamoilasa y la ADPglucosa pirofosforilasa son algunos ejemplos de enzimas alostéricas.

    ¿Qué son las enzimas no alostéricas?

    Las enzimas no alostéricas son las enzimas que no procesan sitios alostéricos distintos del sitio activo. Por lo tanto, son enzimas simples que tienen un solo sitio activo enzimático. Estas enzimas son enzimas específicas de sustrato. También son enzimas no reguladoras. Sus reacciones muestran una curva hiperbólica.

    Enzimas alostéricas y no alostéricas - comparación directa

    Figura 02: Curva hiperbólica de una enzima no alostérica

    Cuando un inhibidor competitivo está presente, la velocidad de reacción disminuye. Un inhibidor competitivo es similar al sustrato. Por lo tanto, compite con el sustrato por unirse al sitio activo. Si el sustrato no se une al sitio activo, no se puede formar el complejo sustrato-enzima y la velocidad de reacción disminuye.

    ¿Cuáles son las similitudes entre las enzimas alostéricas y no alostéricas?

    • Las enzimas alostéricas y no alostéricas son dos tipos de enzimas.
    • Están formados por proteínas.
    • Catalizan reacciones bioquímicas en células vivas.
    • Ambos tipos de enzimas permanecen sin cambios al final de la reacción.
    • Una baja concentración de estas enzimas es suficiente para catalizar una reacción.
    • Son sensibles a los cambios de pH y temperatura.

    ¿Cuál es la diferencia entre las enzimas alostéricas y no alostéricas?

    Una enzima alostérica es una enzima que tiene un sitio adicional llamado sitio regulador o sitio alostérico para unirse a una molécula reguladora. Una enzima no alostérica es una enzima simple que tiene un solo sitio activo para unirse a su sustrato. Entonces, esta es la diferencia clave entre las enzimas alostéricas y no alostéricas.

    La siguiente infografía enumera las diferencias entre las enzimas alostéricas y no alostéricas en forma tabular para una comparación directa.

    Resumen: enzimas alostéricas y no alostéricas

    La enzima alostérica es una enzima reguladora que tiene un sitio alostérico distinto del sitio activo. Por lo tanto, una molécula reguladora puede unirse al sitio alostérico y regular la actividad enzimática. Por el contrario, la enzima no alostérica no tiene sitio alostérico. Solo tiene una página activa. Las enzimas no alostéricas no son enzimas reguladoras. Las enzimas alostéricas son tanto específicas de sustrato como reguladoras, mientras que las enzimas no alostéricas son específicas de sustrato. Entonces, este es el resumen de la diferencia entre las enzimas alostéricas y no alostéricas.

    Relación:

    1. “Reglamento de enzimas (artículo)”. Academia Khan.
    2. "Enzimas". lúmenes

    Imagen de cortesía:

    1. “Inhibición alostérica” por [[:en:User:{{{1}}}|{{{1}}}]]en la Wikipedia en inglés (CC BY-SA 3.0) a través de Commons Wikimedia
    2. "Michaelis Menten Curve 2" por Thomas Shafee - Trabajo propio (CC BY 4.0) a través de Commons Wikimedia

    Analista de Laboratorio

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