Cómo Funciona la Quiralidad de Aminoácidos

Los aminoácidos (excepto la glicina) tienen un átomo de carbono quiral adyacente al grupo carboxilo (CO2-). Este centro quiral permite la estereoisomería. Los aminoácidos forman dos estereoisómeros que son imágenes especulares entre sí. Las estructuras no son superponibles entre sí, al igual que las manos izquierda y derecha. Estas imágenes especulares se denominan enantiómeros.

Convenciones de nomenclatura D / L y R / S para Quiralidad de Aminoácidos

Existen dos sistemas de nomenclatura importantes para los enantiómeros. El sistema D / L se basa en la actividad óptica y se refiere a las palabras latinas dexter por derecho y levus para la izquierda, que refleja la mano izquierda y derecha de las estructuras químicas. Un aminoácido con la configuración dexter (dextrorrotatorio) se nombraría con un prefijo ( + ) o D, tal como (+)- serina o D-serina. Un aminoácido que tiene la configuración de levógiro (levorrotatorio) estaría precedido por un ( - ) o L, tal como (- )- serina o L-serina.

Estos son los pasos para determinar si un aminoácido es el enantiómero D o L:

1. Dibuje la molécula como una proyección de Fischer con el grupo ácido carboxílico en la parte superior y la cadena lateral en la parte inferior. (El grupo amina no estará en la parte superior o inferior.)
2. Si el grupo amina está localizado en el lado derecho de la cadena carbonada, el compuesto es D. Si el grupo amina está en el lado izquierdo, la molécula es L.
3. Si desea dibujar el enantiómero de un aminoácido dado, simplemente dibuje su imagen especular.

La notación R / S es similar, donde R significa latín recto (correcto, propio o recto) y S significa latín siniestro (izquierda). La nomenclatura R/S sigue las reglas de Cahn-Ingold-Prelog:

1. Localiza el centro quiral o estereogénico.
2. Asigne prioridad a cada grupo en función del número atómico del átomo unido al centro, donde 1 = alto y 4 = bajo.
3. Determine la dirección de prioridad para los otros tres grupos, en orden de prioridad alta a baja (1 a 3).
4. Si el orden es en el sentido de las agujas del reloj, entonces el centro es R. Si el orden es en el sentido contrario a las agujas del reloj, entonces el centro es S.

Aunque la mayor parte de la química ha cambiado a los designadores (S) y (R) para la estereoquímica absoluta de los enantiómeros, los aminoácidos se nombran más comúnmente usando el sistema (L) y (D).

Isomería de Aminoácidos Naturales

Todos los aminoácidos que se encuentran en las proteínas se encuentran en la configuración L alrededor del átomo de carbono quiral. La excepción es la glicina porque tiene dos átomos de hidrógeno en el carbono alfa, que no se pueden distinguir entre sí excepto a través del etiquetado de radioisótopos.

Los D-aminoácidos no se encuentran de forma natural en las proteínas y no están implicados en las rutas metabólicas de los organismos eucariotas, aunque son importantes en la estructura y el metabolismo de las bacterias. Por ejemplo, el ácido D-glutámico y la D-alanina son componentes estructurales de ciertas paredes celulares bacterianas. Se cree que la D-serina puede actuar como un neurotransmisor cerebral. Los D-aminoácidos, cuando existen en la naturaleza, se producen a través de modificaciones postraduccionales de la proteína.

Con respecto a la nomenclatura (S) y (R), casi todos los aminoácidos en las proteínas están (S) en el carbono alfa. La cisteína es (R) y la glicina no es quiral. La razón por la que la cisteína es diferente es que tiene un átomo de azufre en la segunda posición de la cadena lateral, que tiene un número atómico mayor que el de los grupos en el primer carbono. Siguiendo la convención de nomenclatura, esto hace que la molécula sea (R) en lugar de (S).